Classe delle Lauree in Scienze Biologiche
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Forum > Corso 2017/2018 > Esercizio predizione struttura

AutoreIntervento
Prof. Riccardo Percudani
docente
Esercizio predizione strutturaRispondi
20/12/2017 15:57Invia email

Creare il modello di struttura di HP1172 utilizzando come templato la struttura di una solute-binding protein del trasportatore 
della Glutammina, definita sperimentalmente (Glutamine-binding periplasmic protein di E. coli, pdb id 1WDN, complessato alla Gln). 

- Indicare i valori di Coverage, GMQE, QMEAN4 
- Scaricare il file .pdb del templato e del modello ottenuti. 
- Allineare il modello ottenuto al trasportatore della Gln, evidenziando le catene laterali dei residui coinvolti nel legame del substrato in sticks 
(in 1WDN i residui funzionali del sito attivo sono: D10, A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157).
 - Visualizzare il substrato, la Gln, in sticks, colorazione cpk. 
La posizione corrispettiva del residuo D10 risulta essere conservata nel modello di HP1172? 
- Riportare le posizioni corrispettive del modello della proteina target dei residui A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157. 
La posizione dei residui coinvolti nel legame del substrato Gln risultano essere conservati anche in questo caso?

 

Danila DELFINO
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:10Invia email

 
Creare il modello di struttura di HP1172 utilizzando come templato la struttura di una solute-binding protein del trasportatore 
della Glutammina, definita sperimentalmente (Glutamine-binding periplasmic protein di E. coli, pdb id 1WDN, complessato alla Gln). 

- Indicare i valori di Coverage, GMQE, QMEAN4 
coverage:77%
GMQE:0.53
QMEAN4:-2.48
- Scaricare il file .pdb del templato e del modello ottenuti. 
- Allineare il modello ottenuto al trasportatore della Gln, evidenziando le catene laterali dei residui coinvolti nel legame del substrato in sticks 
(in 1WDN i residui funzionali del sito attivo sono: D10, A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157).
 - Visualizzare il substrato, la Gln, in sticks, colorazione cpk. 
La posizione corrispettiva del residuo D10 risulta essere conservata nel modello di HP1172? NO 
- Riportare le posizioni corrispettive del modello della proteina target dei residui A67- A110,
 G68-N111,
 T70-T113,
 R75-R116,
 K115-N156,
 G119-T160,
 H156-H197,
 D157-D198. 
La posizione dei residui coinvolti nel legame del substrato Gln risultano essere conservati anche in questo caso? i residui coinvolti nel legame con il carbonio alfa della Gln risultano essere conservati , mentre quelli che legano la catena laterale della Gln non lo sono.
 

 

Giada CASCHETTO
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:12Invia email

Creare il modello di struttura di HP1172 utilizzando come templato la struttura di una solute-binding protein del trasportatore 
della Glutammina, definita sperimentalmente (Glutamine-binding periplasmic protein di E. coli, pdb id 1WDN, complessato alla Gln). 

- Indicare i valori di Coverage, GMQE, QMEAN4 
Covarage: 0,77
GMQE: 0,53
QMEAN: -2,47
- Scaricare il file .pdb del templato e del modello ottenuti. 
- Allineare il modello ottenuto al trasportatore della Gln, evidenziando le catene laterali dei residui coinvolti nel legame del substrato in sticks 
(in 1WDN i residui funzionali del sito attivo sono: D10, A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157).
 - Visualizzare il substrato, la Gln, in sticks, colorazione cpk. 
La posizione corrispettiva del residuo D10 risulta essere conservata nel modello di HP1172? 
NO, la porzione di sequenza all'N terminale non risulta essere allineata
- Riportare le posizioni corrispettive del modello della proteina target dei residui A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157. 
A67 -> A120
G68 -> N121
T70 -> R113
R75 -> R118
K115 -> N156
G119 -> T161
H156 -> H197
D157 -> H198
La posizione dei residui coinvolti nel legame del substrato Gln risultano essere conservati anche in questo caso?
 Non tutti. Sono conservati solo i residui che interagiscono con la parte comune degli amminoacidi ovvero il gruppo carbossilico ed amminico del carbonio alfa; ma non sono conservati quegli amminoacidi che interagiscono con la catena laterale della glutammina

 

Giovanna INCAMPO
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:12Invia email

Creare il modello di struttura di HP1172 utilizzando come templato la struttura di una solute-binding protein del trasportatore 
della Glutammina, definita sperimentalmente (Glutamine-binding periplasmic protein di E. coli, pdb id 1WDN, complessato alla Gln). 

- Indicare i valori di Coverage, GMQE, QMEAN4 
  Coverage:77%, GMQE:O.53, QMEAN4: -2.50
- Scaricare il file .pdb del templato e del modello ottenuti. 
- Allineare il modello ottenuto al trasportatore della Gln, evidenziando le catene laterali dei residui coinvolti nel legame del substrato in sticks 
(in 1WDN i residui funzionali del sito attivo sono: D10, A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157).
 - Visualizzare il substrato, la Gln, in sticks, colorazione cpk. 
La posizione corrispettiva del residuo D10 risulta essere conservata nel modello di HP1172? 
NON RISULTA CONSERVATO
- Riportare le posizioni corrispettive del modello della proteina target dei residui
 A67= A110
 G68= N111
 T70= T113
 R75= R118
 K115=N156
 G119=T160
 H156=H197
 D157=D198
La posizione dei residui coinvolti nel legame del substrato Gln risultano essere conservati anche in questo caso? 
I RESIDUI COINVOLTI NEL LEGAME CON IL CARBONIO ALFA DELLA GLUTAMMINA SONO CONSERVATI, MENTRE I RESIDUI COINVOLTI NEL LEGAME CON CATENA LATERALE DELLA GLUTAMMINA NON SONO CONSERVATI.

 

Angelo GUARNIERO
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:14Invia email

coverage 0,77
gmqe 0,53
qmean -2,49

I residui dei due modelli non risultano essere conservati nella posizione D10. Nella posizione A67 è conservato con la corrispettiva posizione 110, G68 non è conservato e corrisponde N111, T70 è conservato con il corrispettivo nella posizione 113 , R75 è conservato con la corrispettiva posizione in 118, K115 non è conservato e corrisponde a N156, G119 non è conservato e corrisponde alla posizione T160, H156 è conservato con la corrispettiva posizione H197,e D157 è conservato e corrisponde a D198.

Si i residui coinvolti nel legame con la Gln sono anche in questo caso conservati.

 

Alexandru Ionut GILEA
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:14Invia email

Creare il modello di struttura di HP1172 utilizzando come templato la struttura di una solute-binding protein del trasportatore 
della Glutammina, definita sperimentalmente (Glutamine-binding periplasmic protein di E. coli, pdb id 1WDN, complessato alla Gln). 

- Indicare i valori di Coverage, GMQE, QMEAN4 
Il coverage è di 0,77, il GMWE 0,53, QMEAN4 -2,4710
- Scaricare il file .pdb del templato e del modello ottenuti. 
- Allineare il modello ottenuto al trasportatore della Gln, evidenziando le catene laterali dei residui coinvolti nel legame del substrato in sticks 
(in 1WDN i residui funzionali del sito attivo sono: D10, A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157).
 - Visualizzare il substrato, la Gln, in sticks, colorazione cpk. 
La posizione corrispettiva del residuo D10 risulta essere conservata nel modello di HP1172? No, non risultano essere conservate. 
- Riportare le posizioni corrispettive del modello della proteina target dei residui 
A67-A110, G68-N111, T70-T113 (conservati), R75-R118 (conservati), K115-N156, G119-T160, H156-H197 (conservati), D157-D198 (conservati). 


La posizione dei residui coinvolti nel legame del substrato Gln risultano essere conservati anche in questo caso?

I residui impegnati nel sito attivo sono conservati.



 

Gianluigi GIANNELLI
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:14Invia email

Coverage 77% GMQE 0.53 QMEAN -2.48
La posizione del residuo D10 risulta non essere conservata nel modello di HP1172.
A67 di 1WDN corrisponde a A110 del modello (conservato)
G68 di 1WDN corrisponde a N111 del modello 
T70 di 1WDN corrisponde a T113 del modello (conservato)
R75 di 1WDN corrisponde R118 del modello (conservato)
K115 di 1WDN corrisponde a N156 del modello
G119 di 1WDN corrisponde a T160 del modello
H156 di 1WDN corrisponde a H197 del modello (conservato)
D157 di 1WDN corrisponde a D198 del modello (conservato)
 I residui impegnati nell'interazione con la Gln sono anche in questo caso conservati. 

 

Martina FERRARINI
studente
Re: Esercizio predizione strutturaRispondi
Replay #1 - 20/12/2017 18:22Invia email

Creare il modello di struttura di HP1172 utilizzando come templato la struttura di una solute-binding protein del trasportatore della Glutammina, definita sperimentalmente (Glutamine-binding periplasmic protein di E. coli, pdb id 1WDN, complessato alla Gln). - Indicare i valori di Coverage, GMQE, QMEAN4 Coverage: 0.77 GMQE:0.53 QMEAN:-2.48 - Scaricare il file .pdb del templato e del modello ottenuti. - Allineare il modello ottenuto al trasportatore della Gln, evidenziando le catene laterali dei residui coinvolti nel legame del substrato in sticks (in 1WDN i residui funzionali del sito attivo sono: D10, A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157). - Visualizzare il substrato, la Gln, in sticks, colorazione cpk. La posizione corrispettiva del residuo D10 risulta essere conservata nel modello di HP1172? No, in posizione corrispondente a D10, nel modello abbiamo F. - Riportare le posizioni corrispettive del modello della proteina target dei residui A67, G68, T70, R75, K115, G119, H156, D157. Nel modello, queste posizioni corrispondono a: Y67, D68, V70, M75, T115, E119, N156 e K157. La posizione dei residui coinvolti nel legame del substrato Gln risultano essere conservati anche in questo caso? No.

 

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